Continuiamo il discorso sulla funzione delle proteine che trovate qui La funzione delle proteine andando a descrivere delle molecole indispensabili per la vita: gli enzimi
Descrizione
Gli enzimi sono proteine altamente specializzate avente un notevole potere catalitico. Hanno un alto grado di specificità per i loro substrati e accelerano le reazioni chimiche.
Senza catalasi le reazioni come l’ossidazione degli zuccheri non avverrebbero in ambiti di tempo compatibili con la vita.
L’attività catalitica di un enzima dipende dall’integrità della loro conformazione proteica. Se un enzima viene denaturato in subunità, oppure viene idrolizzato per produrre i singoli amminoacidi costitutivi perde la sua attività catalitica. La struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria sono essenziali per l’attività catalitica. Della struttura delle proteine è stato discusso qui Introduzione alle biomolecole
Alcuni enzimi per funzionare hanno bisogno di cofattori, componenti chimici addizionali costituiti per esempio da ioni inorganici come ferro, magnesio, manganese o zinco, oppure da complesse molecole organiche chiamate coenzimi.
Un enzima legato covalentemente alla proteina enzimatica viene detto gruppo prostetico.
Come lavorano gli enzimi
Nelle condizioni biologiche le reazioni non catalizzate tendono ad essere molto lente, altre reazioni biochimiche non possono avvenire in quanto sono processi non spontanei nell’ambiente cellulare. Un enzima supera questi problemi creando un ambiente specifico.
Gli enzimi lavorano ad un pH ottimale, a valori più alti o più bassi l’attività enzimatica tende a diminuire. Questo comportamento può essere spiegato dal fatto che le catene laterali degli amminoacidi possono agire da basi o da acidi svolgendo funzioni che dipendono dallo stato di ionizzazione.
Le reazioni catalizzate degli enzimi avvengono all’interno dei confini di una tasca dell’enzima chiamata sito attivo. La molecola che si lega al sito attivo è detta substrato. La superficie del sito attivo è rivestita da residui amminoacidi i cui gruppi funzionali legano il substrato e catalizzano la reazione chimica.
Come fanno gli enzimi ad aumentare la velocità di reazione?
Tra i gruppi funzionali del substrato e dell’enzima hanno luogo molti tipi di reazioni chimiche. I gruppi funzionali catalitici di un enzima possono formare legami covalenti col substrato. Queste interazioni covalenti sono in grado di abbassare l’energia di attivazione e quindi accelerare la reazione.
Da dove arriva l’energia necessaria ad abbassare l’energia di attivazione della reazione?
Molta dell’energia che serve ad abbassare l’energia di attivazione deriva dalle interazioni non covalenti che si instaurano tra enzima e substrato. Questa interazione è mediata dalle stesse forze che stabilizzano la struttura delle proteine, come i legami ad idrogeno. La formazione di ogni interazione debole è accompagnata da un piccolo rilascio di energia che prende il nome di energia di legame. Questa energia rappresenta la fonte principale di energia libera usata dall’enzima per abbassare l’energia di attivazione della reazione.