Il corpo umano possiede tre diversi tipi di tessuto muscolare: scheletrico, cardiaco e liscio. I muscoli scheletrici si inseriscono sulle ossa e la loro contrazione genera il movimento, questa muscolatura viene definita volontaria. Il muscolo cardiaco si trova nel cuore e genera il movimento del sangue, il muscolo liscio costituisce gli organi interni come lo stomaco e la vescica; questi tipi di muscolatura sono definite involontarie.
Muscolo scheletrico
Il muscolo scheletrico è composto da cellule muscolari chiamate fibre muscolari avente forma cilindrica che presenta molti nuclei disposti sulla superficie. Ogni singola fibra è avvolta da tessuto connettivo che prende il nome di epimisio. Dall’epimisio si dipartono setti connettivali che scompongono il muscolo in tanti fascetti di fibre che prende il nome di perimisio e che contiene nervi e vasi. Le parti interne del perimisio si continuano con una delicata rete di connettivo che forma un rivestimento intorno ad ogni singola fibra muscolare, questo rivestimento viene chiamato endomisio.
La membrana della cellula muscolare viene chiamata sarcolemma ed il citoplasma sarcoplasma. Il citoplasma tra le fibre muscolari contiene granuli di glicogeno e mitocondri che forniscono energia per la contrazione muscolare. La fibra muscolare presenta un esteso reticolo endoplasmatico chiamato reticolo sarcoplasmatico che avvolge ciascuna miofibrilla.
Il reticolo è formato da tubuli longitudinali che rilasciano ioni calcio, da cisterne terminali e da tubuli trasversi chiamati tubuli T. Le membrane dei tubuli T sono una continuazione della membrana della fibra muscolare, in questo modo il lume risulta in comunicazione con il liquido extracellulare. Attraverso i tubuli T si propaga all’interno della fibra il potenziale di azione che origina sulla superficie del sarcolemma a livello della giunzione neuromuscolare.
Le proteine della fibra muscolare
Una fibra muscolare è costituita da migliaia di miofibrille e ciascuna miofibrilla è costituita da diverse proteine:
- actina e miosina, le proteine contrattili;
- tropomiosina e troponina, le proteine regolatrici;
- titina e nebulina, le proteine strutturali.
La miosina è la responsabile della contrazione muscolare, ogni molecola è costituita da una coda rigida formata da catene proteiche che si intrecciano e da due teste globulari aventi una zona elastica che fa da cardine nel unto di unione con la coda. Questa è la zona che permette la rotazione delle teste dopo che si sono legate all’actina.
Il filamento di actina (F-actina) è formato dalla polimerizzazione di molte molecole di una proteina globulare (G-actina). Nel muscolo due polimeri di F-actina si avvolgono a spirale per formare il filamento della miofibrilla.
La tropomiosina è una proteina nastriforme le cui molecole si inseriscono in successione nel passo della spirale formata dalla molecola di F-actina. La troponina è una proteina globulare che si dispone a cavallo del filamento di actina e presenta tre subunità: subunità T che lega la tropomiosina, subunità I che lega la G-actina e subunità C che lega gli ioni calcio.
L’importanza di queste due proteine lo capiremo quando verrà descritto il meccanismo della contrazione muscolare.
La titina (o connectina) è una proteina elastica che si estende dalla linea Z (lo vedremo a breve) al centro del filamento di miosina. La sua funzione è quella di stabilizzare la posizione dei filamenti contrattili e consentire il ritorno del muscolo alla posizione iniziale dopo il suo stiramento.
La nebulina è una proteina anelastica che si estende lungo i filamenti sottili e si attacca alle linee Z, essa favorisce l’allineamento dei filamenti di actina nel sarcomero impedendo depolimerizzazione e polimerizzazione.
Esistono poi altre proteine che vedremo tra poco.
Sarcomero
Il sarcomero rappresenta l’unità funzionale della fibra muscolare. Il sarcomero è compreso tra due linee Z costituiti da proteine dove si ancorano i filamenti sottili di actina. Al suo interno troviamo due emidischi chiari e un disco scuro. Gli emidischi chiari sono chiamati bande I dove I sta per isotropo cioè che riflette uniformemente la luce al microscopio a luce polarizzata. All’interno di questa banda sono presenti solo i filamenti sottili.
Le bande A (anisotropo, che riflette la luce in maniera non uniforme) sono le bande più scure, alle estremità della banda i filamenti spessi e sottili si sovrappongono mentre al centro si trovano solo i filamenti spessi di miosina. La zona H è la parte centrale della banda A occupata dai filamenti spessi. La linea M divide a metà la banda A ed è formata da proteine dove si inseriscono i filamenti di miosina.
In prossimità della linea M è presente la proteina M che forma una rete in cui si inseriscono i filamenti spessi che vengono mantenuti in posizione. Miomesina e CPK stabilizzano i filamenti mentre la proteina C che si trova a livello dei ponti trasversi lega la titina lungo il filamento spesso.
L’estremità del filamento sottile rivolta verso la linea Z si comporta in modo particolare: da ciascun filamento originano 4 subfilamenti detti subfilamenti Z diretti verso gli spigoli di una piramide a base quadrangolare il cui vertice sta nell’origine del filamento sottile. I subfilamenti sono composti da alfa actina e tropomiosina A (isomero della tropomiosina B). Ogni subfilamento Z si connette con un subfilamento del sarcomero adiacente.
Altre proteine in prossimità della linea Z sono:
- t-cap o telethonina, insieme all’alfa actina ancora la titina alla linea Z;
- desmina, costituisce dei filamenti intermedi distribuiti attorno alle miofibrille all’altezza delle linee Z cui si connette per mezzo della proteina alfa b-cristallina.
La distrofina è una proteina stratificata sulla superficie interna del sarcolemma che si lega all’actina citoscheletrica ed a complessi glicoproteici associati al sarcolemma. Forma un ponte tra molecole della matrice, molecole della membrana e actina citoscheletrica; il reticolo molecolare formato da questi legami ha una disposizione segmentaria lungo la fibra e viene detto costamero. Il ruolo dei complessi distrofina-costameri è quello di stabilizzare le miofibrille nei confronti dello stress meccanico contrazione-rilassamento e rendere solidale l’accorciamento delle miofibrille con il sarcolemma. L’alterazione di questi complessi molecolari provoca diverse forme di distrofia muscolare.
Se si esegue una sezione trasversale a livello di ogni banda si scopre che:
- nel disco chiaro i filamenti di actina sono disposti in modo regolare ai vertici di un esagono;
- nella banda H o stria di Hensen i filamenti spessi sono disposti ai vertici di tanti triangoli equilateri;
- a livello delle zone laterali del disco scuro si vedono i due tipi di filamenti che assumono disposizione reciproca tale che ciascun filamento spesso si trova al centro di un esagono, e ciascun filamento sottile al centro di un triangolo equilatero.
Questa disposizione rigorosa risponde all’esigenza di permettere ai filamenti di interagire per garantire il meccanismo della contrazione muscolare, che sarà argomento del prossimo articolo.